NộI Dung
"Hệ số đồi" nghe có vẻ như là một thuật ngữ liên quan đến độ dốc của một lớp. Trên thực tế, đây là một thuật ngữ trong hóa sinh liên quan đến hành vi liên kết của các phân tử, thường là trong các hệ thống sống. Đó là một số không có đơn vị (nghĩa là nó không có đơn vị đo như mét trên giây hoặc độ trên gam) tương quan với hợp tác của các liên kết giữa các phân tử được kiểm tra. Giá trị của nó được xác định theo kinh nghiệm, có nghĩa là nó được ước tính hoặc xuất phát từ biểu đồ dữ liệu liên quan thay vì được sử dụng để giúp tạo ra dữ liệu đó.
Nói cách khác, hệ số Hill là thước đo mức độ mà hành vi liên kết giữa hai phân tử lệch khỏi cường điệu mối quan hệ được mong đợi trong những tình huống như vậy, trong đó vận tốc của liên kết và phản ứng tiếp theo giữa một cặp phân tử (thường là enzyme và cơ chất của nó) ban đầu tăng rất nhanh khi tăng nồng độ cơ chất trước khi đường cong vận tốc so với nồng độ bị phá hủy và tiến đến lý thuyết tối đa mà không hoàn toàn đạt được điều đó. Biểu đồ của một mối quan hệ như vậy khá giống với góc phần tư phía trên bên trái của một vòng tròn. Thay vào đó, biểu đồ của các đường cong vận tốc so với nồng độ cho các phản ứng có hệ số Hill cao sigmoidalhoặc hình chữ s.
Có rất nhiều điều để giải nén ở đây liên quan đến cơ sở cho hệ số Hill và các điều khoản liên quan và cách xác định giá trị của nó trong một tình huống nhất định.
Động học enzyme
Enzyme là các protein làm tăng tốc độ của các phản ứng sinh hóa đặc biệt với số lượng khổng lồ, cho phép chúng tiến hành nhanh hơn từ hàng nghìn lần đến hàng nghìn tỷ lần nhanh hơn. Những protein này làm điều này bằng cách giảm năng lượng kích hoạt Emột của các phản ứng tỏa nhiệt. Một phản ứng tỏa nhiệt là một trong đó năng lượng nhiệt được giải phóng và do đó có xu hướng tiến hành mà không cần bất kỳ sự trợ giúp bên ngoài nào. Mặc dù các sản phẩm có năng lượng thấp hơn các chất phản ứng trong các phản ứng này, tuy nhiên, con đường năng lượng để đến đó thường không phải là một dốc xuống ổn định. Thay vào đó, có một "bướu năng lượng" để vượt qua, được đại diện bởi Emột.
Hãy tưởng tượng bạn đang lái xe từ bên trong Hoa Kỳ, cao khoảng 1.000 feet so với mực nước biển, đến Los Angeles, nằm trên Thái Bình Dương và rõ ràng là ở mực nước biển. Bạn không thể đơn giản đến bờ biển từ Nebraska đến California, bởi vì nằm giữa dãy núi Rocky, đường cao tốc băng qua cao hơn 5.000 feet so với mực nước biển - và ở một số điểm, đường cao tốc lên tới 11.000 feet so với mực nước biển. Trong khuôn khổ này, hãy nghĩ về một loại enzyme như một thứ có khả năng hạ thấp đáng kể chiều cao của những đỉnh núi ở Colorado và làm cho toàn bộ hành trình bớt gian nan.
Mỗi enzyme là đặc trưng cho một chất phản ứng cụ thể, được gọi là chất nền trong con này. Theo cách này, một enzyme giống như một chìa khóa và chất nền mà nó đặc trưng giống như khóa mà khóa được thiết kế độc đáo để mở. Mối quan hệ giữa cơ chất (S), enzyme (E) và sản phẩm (P) có thể được biểu diễn dưới dạng:
E + S ⇌ ES → E + P
Mũi tên hai chiều ở bên trái chỉ ra rằng khi một enzyme liên kết với cơ chất "được chỉ định" của nó, nó có thể trở nên không liên kết hoặc phản ứng có thể tiến hành và dẫn đến (các) sản phẩm cộng với enzyme ở dạng ban đầu (enzyme chỉ được sửa đổi tạm thời trong khi enzyme phản ứng xúc tác). Mặt khác, mũi tên đơn hướng ở bên phải chỉ ra rằng các sản phẩm của các phản ứng này không bao giờ liên kết với enzyme giúp tạo ra chúng một khi phức hợp ES tách thành các bộ phận cấu thành của nó.
Động học enzyme mô tả các phản ứng này tiến hành nhanh đến mức nào (nghĩa là, sản phẩm được tạo ra nhanh như thế nào (như là một hàm của nồng độ enzyme và cơ chất hiện tại, được viết và. Các nhà hóa sinh đã đưa ra nhiều biểu đồ của dữ liệu này để tạo ra nó càng có ý nghĩa trực quan càng tốt.
Động học Michaelis-Menten
Hầu hết các cặp enzyme-cơ chất tuân theo một phương trình đơn giản gọi là công thức Michaelis-Menten. Trong mối quan hệ trên, có ba phản ứng khác nhau xảy ra: Sự kết hợp giữa E và S thành phức hợp ES, sự phân ly ES thành các thành phần E và S và chuyển đổi ES thành E và P. Mỗi ba phản ứng này đều có hằng số tỷ lệ riêng, là k1, k-1 và k2, theo thứ tự đó.
Tốc độ xuất hiện của sản phẩm tỷ lệ với hằng số tốc độ cho phản ứng đó, k2và với nồng độ của phức hợp enzyme-cơ chất có mặt bất cứ lúc nào ,. Về mặt toán học, điều này được viết:
dP / dt = k2
Phía bên phải của điều này có thể được thể hiện dưới dạng và. Đạo hàm không quan trọng đối với các mục đích hiện tại, nhưng điều này cho phép tính toán phương trình tỷ lệ:
dP / dt = (k20) / (Km+)
Tương tự tốc độ của phản ứng V được cho bởi:
V = Vtối đa/ (Km+)
Hằng số Michaelis Km đại diện cho nồng độ cơ chất mà tại đó tốc độ tiến hành ở giá trị tối đa theo lý thuyết của nó.
Phương trình Lineweaver - Burk và cốt truyện tương ứng là một cách khác để thể hiện cùng một thông tin và thuận tiện vì đồ thị của nó là một đường thẳng chứ không phải là một đường cong hàm mũ hoặc logarit. Nó là đối ứng của phương trình Michaelis-Menten:
1 / V = (Km+) / Vmax = (Km/ Vtối đa) + (1 / Vtối đa )
Liên kết hợp tác
Một số phản ứng đáng chú ý là không tuân theo phương trình Michaelis-Menten. Điều này là do ràng buộc của chúng bị ảnh hưởng bởi các yếu tố mà phương trình không tính đến.
Huyết sắc tố là protein trong các tế bào hồng cầu liên kết với oxy (O2) trong phổi và vận chuyển nó đến các mô cần hô hấp. Một đặc tính nổi bật của hemoglobin A (HbA) là nó tham gia vào liên kết hợp tác với O2. Điều này về cơ bản có nghĩa là ở O rất cao2 nồng độ, chẳng hạn như nồng độ gặp trong phổi, HbA có ái lực với oxy cao hơn nhiều so với protein vận chuyển tiêu chuẩn tuân theo mối quan hệ hợp chất protein hyperbol thông thường (myoglobin là một ví dụ về protein như vậy). Ở mức O rất thấp2 tuy nhiên, nồng độ HbA có ái lực với O thấp hơn nhiều2 hơn là một protein vận chuyển tiêu chuẩn. Điều này có nghĩa là HbA háo hức nuốt chửng O2 nơi nó dồi dào và háo hức từ bỏ nó ở nơi khan hiếm - chính xác là những gì cần thiết trong một protein vận chuyển oxy. Điều này dẫn đến đường cong áp lực so với sigmoidal nhìn thấy với HbA và O2, một lợi ích tiến hóa mà không có cuộc sống chắc chắn sẽ được tiến hành ở một tốc độ ít nhiệt tình hơn.
Phương trình đồi
Năm 1910, Archibald Hill khám phá động học của O2liên kết -hemoglobin. Ông đề xuất rằng Hb có một số trang web ràng buộc cụ thể, viết sai rồi:
P + nL ⇌ PLviết sai rồi
Ở đây, P đại diện cho áp lực của O2 và L là viết tắt của phối tử, có nghĩa là bất cứ điều gì tham gia vào ràng buộc, nhưng trong trường hợp này, nó đề cập đến Hb. Lưu ý rằng điều này tương tự như một phần của phương trình sản phẩm enzyme cơ chất ở trên.
Hằng số phân ly KCười mở miệng cho một phản ứng được viết:
viết sai rồi /
Trong khi tỷ lệ của các trang web ràng buộc bị chiếm, nằm trong khoảng từ 0 đến 1.0, được đưa ra bởi:
ϴ = viết sai rồi/ (KCười mở miệng +viết sai rồi)
Đặt tất cả những điều này lại với nhau tạo ra một trong nhiều dạng của phương trình Hill:
log (ϴ /) = n log pO2 - đăng nhập P50
Trường hợp P50 là áp suất mà một nửa số O2 các trang web ràng buộc trên Hb bị chiếm đóng.
Hệ số đồi
Dạng của phương trình Hill được cung cấp ở trên có dạng tổng quát y = mx + b, còn được gọi là công thức chặn độ dốc. Trong phương trình này, m là độ dốc của đường thẳng và b là giá trị của y tại đó đồ thị, một đường thẳng, đi qua trục y. Do đó độ dốc của phương trình Hill chỉ đơn giản là n. Đây được gọi là hệ số Hill hoặc nH. Đối với myoglobin, giá trị của nó là 1 vì myoglobin không liên kết hợp tác với O2. Đối với HbA, tuy nhiên, nó là 2,8. C càng caoH, càng nhiều sigmoidal động học của phản ứng đang nghiên cứu.
Hệ số Hill dễ xác định từ kiểm tra hơn bằng cách thực hiện các phép tính cần thiết và một phép tính gần đúng thường là đủ.